起源

Arthrobacter ureafaciens ※1-※2

形状

凍結乾燥物

比活性

● 80 units/mg以上（基質：N-Acetylneuraminyllactose）
● 20 units/mg以上（基質：Bovine submaxillary mucin）[pH5.0]
● 40 units/mg以上（基質：Colominic acid）[pH4.5]
● 60 units/mg以上（基質：Bovine brain ganglioside）[pH4.0]
（タンパク質1 mg当りの国際単位）

単位の定義

基質としてN-Acetylneuraminyllactose(NANA-lactose)を使用し、pH5.0、37℃において1分間に1μmolのN-Acetylneuraminic acid (NANA)を生成するに要する酵素量を1 unitとする。

保存方法

5℃以下で保存すれば、12ヶ月間活性の低下は殆ど認められない。

夾雑酵素

下記の酵素類の混在は全く認められない。

Protease
N-Acetylneuraminic acid aldolase
Glycosidase類

α-Glucosidase	β-Glucosidase	α-Galactosidase
β-Galactosidase	α-Mannosidase	α-Fucosidase
N-Acetyl-α-glucosaminidase		N-Acetyl-β-glucosaminidase
N-Acetyl-α-galactosaminidase		N-Acetyl-β-galactosaminidase
N-Acetyl-α-mannosaminidase		N-Acetyl-β-mannosaminidase

一般的性質

分子量	52,000 Da　（ゲルろ過法およびSDS-PAGE法）
至適pH	3.8～4.4（基質：Bovine brain ganglioside）
pH安定性	3.5～10.0
熱安定性	60℃以下 (pH5.0, 20 min)
基質特異性	シアル酸のα(2→3)結合、α(2→6)結合及びα(2→8)結合のいずれも切断する。界面活性剤（Sodium Cholate、Triton X-100等）やCaイオンの非存在下、ポリシアロガングリオシドからシアル酸を遊離させ、GM1を特異的に生成し、GM1の調製に最適である。界面活性剤添加によりGA1を調製できる。本酵素は、Vibrio cholerae由来ノイラミニダーゼと類似の性質を示す（界面活性剤無添加時）。

活性測定法

標準反応条件は、基質〔N-Acetylneuraminyllactose溶液(4 mg/ml)〕 50μl、0.2 M酢酸緩衝液 (pH5.0) 50μl、酵素液100μlからなる反応液を37℃にて10分間反応し、遊離されるNANAをTBA法※2-※3で定量する。

文献

1. ※1. Y. Ohta, Y. Tsukada and T. Sugimori, J. Biochem., 106, 1086 (1989)
2. ※2. Y. Uchida, Y. Tsukada and T. Sugimori, J. Biochem., 82, 1425 (1977)
3. ※3. L. Warren, J. Biol. Chem., 234, 1971 (1959)

包装単位

1 unit, 5 units